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- TitleIdentifikation und Charakterisierung der nukleären Funktion und DNA-Interaktion von RGS2 in myeloischen Zellen
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- LanguageGerman
- Document typeDissertation (PhD)
- Keywords (DE)
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Zusammenfassung
RGS2 gehört zur Familie der „Regulator of G-Protein Signaling“ Proteine. Diese vermitteln eine Verstärkung der intrinsischen GTPase-Aktivität von Galpha-Untereinheiten. RGS2 gilt als basic Helix-Loop-Helix-Protein und könnte transkriptionsregulierende Eigenschaften besitzen. RGS2 zeigt eine vornehmlich nukleäre Lokalisation und besitzt die Fähigkeit zur Bindung an DNA. Mittels einer Bindungsstellen-Selektion konnten eine Sequenz aus dem Foxa2-Promotor sowie diverse E-Box-Motive als potentielle Bindestellen für RGS2 identifiziert werden. Die Bindungen wurden über weitere DNA-Protein-Bindungsassays bestätigt. Zudem wurde in Luziferase-Assays eine Aktivierung des C/EBPalpha-Promotors durch RGS2 gezeigt. Analysen mit verschiedenen RGS2-Deletionskonstrukten zeigten eine essentielle Rolle des N-Terminus für nukleäre Lokalisation, DNA-Bindung und Interaktionen mit C/EBPa sowie dessen Promotor. In der vorliegenden Arbeit konnten bislang unbekannte nukleäre Funktionen von RGS2 gezeigt werden.
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