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Zusammenfassung
  • Für die Enzyme L-2,4-Diaminobuttersäure-Acetyltransferase und L-Ectoinsynthase des Ectoinbiosynthesewegs von Marinococcus halophilus wurden heterologe Expressionssysteme entwickelt. Die Enzyme wurden als Fusionsproteine durch Ni-Ionen-Chelat-Affinitätschromatographie aufgereinigt. Die Charakterisierung der beiden Enzyme zeigte eine große Übereinstimmung der Aktivitätsoptima bezüglich pH-Wert und Kationenkonzentration. Es wurde eine Methode zur Messung des cytoplasmatischen pH-Wertes auf Basis des pH-sensitiven Fluoreszenzfarbstoff Snarf-1 erarbeitet, der in membrangängiger Form eines Acetomethoxy-Succinimidylester einer Bakteriensuspension zugesetzt wurde. Die Bestimmung des cytoplasmatischen pH zeigte, dass M. halophilus einen Mechanismus zur Regulation des cytoplasmatischen pH-Wertes besitzt, und auf hyperosmotischen Stress mit einer Alkalisierung des Cytoplasma reagiert, die wahrscheinlich als ein Regulator bei der Ectoinbiosynthese fungiert.
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