Opretzka, Miriam Elin: Topographie und Dynamik von Perilipin und Adipophilin in Lipidtropfen. 2005
Inhalt
- 1.3 Lipidtropfen
- Zweifel an der Bedeutung des Vimentins wurden jedoch erhoben, weil ein offensichtlicher Phänotyp bei Mäusen, denen das Vimentin fehlte, nicht gezeigt werden konnte (Colucci-Guyon et al., 1994).
- Bisher sind relativ wenige Lipidtropfen-assoziierte Proteine bekannt: In Säugerzellen sind die wichtigsten Perilipin (Greenberg et al., 1991), Adipophilin (Brasaemle et al., 1997b), TIP47/PP17 (Diaz und Pfeffer, 1998), Cyclooxygenase (Dvorak et al., 1994), Flotilline (Reuter et al., 2004), Caveolin-1 (Robenek et al., 2004) und Caveolin-2 (Tauchi-Sato et al., 2002), in pflanzlichen Zellen Oleosin und Caleosin (Murphy, 2001).
- Das Vorkommen spezifischer Proteine auf den Oberflächen zytosolischer Lipidtropfen in Tieren wurde erst spät entdeckt, 1991 für Perilipin (Greenberg et al.) und 1997(b) für Adipophilin (Brasaemle et al.).
- Perilipin, Adipophilin und TIP47/PP17 bilden die PAT-Familie. PAT-Proteine sind charakterisiert durch ihre lipidbindenden Eigenschaften und durch zwei konservierte Domänen, PAT1 und PAT2 genannt. Auf die Proteine der PAT-Familie wird im Folgenden näher eingegangen.