Using appropriate analytical methods, the kinetics of the degradation of inner and outer peptide bonds in polypeptides can be distinguished, if these are build up by the same amino acids. Polypeptides built up by mono-amino acids containing different aliphatic and aromatic residues on the -carbon atom are studied. In the acid hydrolysis of these polypeptides the hydrolysis constants for the inner and outer peptide bonds, respectively, show a characteristic variation with the substitution. This may be explained by assuming that the degradation of outer peptide bonds mainly depends on inductive effects, but the degradation of inner peptide bonds depends on steric effects. For the formation of oxazolide-2,5-diones by the action of phosgene on amino acids suspended in dioxane, inductive effects are most important for the reaction rate.

Durch Anwendung geeigneter Analysenmethoden kann die Kinetik des Abbaues der inneren und äusseren Peptidbindungen von Polypeptiden unterschieden werden, wenn diese aus den gleichen Aminosäuren aufgebaut sind. Es wurden Polypeptide untersucht, die aus Monoaminomonocarbonsäuren mit verschiedenen aliphatischen und aromatischen Resten am -Kohlenstoffatom aufgebaut waren. Bei der sauren Hydrolyse dieser Polypeptide zeigten die Hydrolysenkonstanten der inneren bzw. der äusseren Peptidbindungen jeweils einen charakteristischen Gang in Abhängigkeit von der Substitution, der in der Weise gedeutet werden kann, dass der Abbau der ässeren Peptidbindungen im wesentlichen von induktiven Einflüssen, derjenige der inneren Peptidbindungen aber überwiegend von sterischen Einflüssen beherrscht wird. Bei der Bildung der 2,5-Oxazoliddione bei der Einwirkung von Phosgen auf in Dioxan suspendierte Aminosäuren sind vorwiegend induktive Einflüsse von Bedeutung für die Reaktionsgeschwindigkeit.