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Abstract

Die Massenspektren von acetylierten Di- und Tripeptiden des Phenylalanins, Tyrosins, Histidins und Tryptophans werden diskutiert. Der Einfluß der aromatischen Seitenkette auf den Zerfall des Acetylpeptids steigt in der Reihe Phenylalanin < Histidin < Tyrosin < Tryptophan stark an und führt wie bei den Acetylaminosäuren zu intensiven Fragmenten der Typen R und G. Eine einfache Sequenzanalyse ist nur bei den Peptiden des Phenylalanins oder bei C-terminaler Position der übrigen Aminosäuren in den Peptiden möglich.

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